Susunan Molekul Protein
Molekul protein adalah molekul raksasa yang terdiri dari sebagian besar asam asam amino dan dalam jumlah yang sedikit senyawa senyawa lainnya.
Hal ini dapat dibuktikan dengan menghidrolisis molekul protein dimana akan terurai kembali menjadi monomernya yaitu asam amino dan sejumlah kecil senyawa lain seperti asam asam lemak yang mudah menguap turunan benzena dan basa basa organik.
Protein juga memiliki struktur, namun strukturnya tidak dapat diketahui dengan pasti karena molekulnya yang sangtat besar dan kompleks tersebut.
Untuk mempermudah mempelajarinya, pada tahu 1902, seorang ilmuan bernama Emil Fischer mengusulkan bahwa molekul protein itu tersusun dari banyak monomer asm amino yang saling terhubung dengan ikatan peptida ( - CO - NH - )
Struktur tersier
Struktur tersier protein adalah keseluruhan bentuk tiga dimensi yang timbul dari semua struktur sekunder dari rantai polipeptida nya.
Protein biasanya memiliki baik struktur tersier bulat atau berserat. Protein globular yang larut cenderung jauh lebih tinggi dilipat dari protein berserat. Struktur tersier tidak terjadi secara acak.
Di bawah kondisi lingkungan yang tepat struktur tersier dari protein terjadi dalam satu tertentu dengan cara-cara yang merupakan karakteristik dari protein tertentu dan salah satu yang sering sangat penting untuk fungsinya.
Berbagai kekuatan yang terlibat dalam menstabilkan struktur tersier, termasuk gaya elektrostatik, pasukan vander waals ', ikatan hidrogen dan ikatan disulfida. Salah satu ciri yang paling protein adalah bahwa lipat berlangsung sedemikian rupa untuk mengekspos jumlah maksimum polar kelompok (hidrofilik) dengan lingkungan berair dan melampirkan jumlah maksimum nonpolar kelompok (hidrofobik) dalam interiornya
Struktur Kuarter
Beberapa protein yang disebut protein monomer yang terdiri dari onlu rantai satu polipeptida. Namun, protein multimeric atau oligomer terdiri dari beberapa rantai polipeptida, yang disebut subunit. Cara subunit cocok bersama protein multimeric disebut struktur kuartener protein. Jadi struktur kuaterner hanya considerd menjadi protein oligomer atau multimeric.
Contoh: Hemoglobin terdiri dari empat subunit sehingga memiliki struktur kuartener. Struktur kuartener distabilkan oleh interaksi non-kovalen yang sama dan ikatan disulfida sebagai struktur tersier.
Hal ini dapat dibuktikan dengan menghidrolisis molekul protein dimana akan terurai kembali menjadi monomernya yaitu asam amino dan sejumlah kecil senyawa lain seperti asam asam lemak yang mudah menguap turunan benzena dan basa basa organik.
Protein juga memiliki struktur, namun strukturnya tidak dapat diketahui dengan pasti karena molekulnya yang sangtat besar dan kompleks tersebut.
Untuk mempermudah mempelajarinya, pada tahu 1902, seorang ilmuan bernama Emil Fischer mengusulkan bahwa molekul protein itu tersusun dari banyak monomer asm amino yang saling terhubung dengan ikatan peptida ( - CO - NH - )
Sumber : rtahirah.blogspot.com, Ikatan Peptida pada Protein
Ikatan peptida terjadi karena adanya interaksi antara gugus karboksil asam amnino yang satu dengan gugus amino asam amino lainnya. Proses pemebntukan dapat kalian lihat pada gambar diatas.
Adanya ikatan peptida dalam molekul protein ini dapat diyakini kebenarannya melalui percobaan hidrolisis protein. Hasilnya adalah molekul protein akan terpecah menjadi molekul yang sederhana dan setelah diteliti ternyata jumlah - COOH nya setara dengan - NH2. Artinya kedua gugus ini pasti berikatan satu sama lainnya melaui ikatan yang disebut dengan ikatan peptida.
Protein terbagi ke dalam 4 buah struktur yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener.
Struktur Primer Protein
Yang disebut sebagai struktur primer adalah rangkaiaan sebenarnya dari asam amino dalam molekul protein. Apabila asam amino yang berikatan ada dua buah dan berbeda, maka keduanya akan mempunyai 2 cara untuk berikatan peptida.
Dari dua cara diatas dapat dikatakan bahwa akan ada n buah struktur yang terbentuk jika asam amino yang bergabung ssebanyak n buah. Pada umumnya akan ada n^1 kemungkinan cara penggabungan untuk n buah asam amino yang bergabung.
Secara umum berikut bentuk struktur primer dari protein.
Sumber : drgpinstitute.wordpress.com
Dalam kehidupan nyata struktur ini tidak dapat dijumpai, akan tetapi dapat disintesis di laboratorium.
Struktur Sekunder
Struktur sekunder mengacu pada struktur tertentu yang berulang . Struktur ini mendeskripsikan secara lokal struktur dari protein. Stuktur lipat dari rantai polipeptida terjadi karena adanya ikatan hidrogen. Ada dua struktur sekunder yaitu α helix dan β -sheet
1. α Helix: The α helix adalah struktur rodlike. Rantai polipeptida erat melingkar membentuk bagian dalam batang, dan rantai samping terbentang di array heliks. The α helix distabilkan oleh ikatan hidrogen antara NH dan gugus CO dari rantai utama.
Kelompok CO masing-masing asam amino dalah hidrogen akan terikat ke NH kelompok asam amino yang terletak maju dalam urutan linier. Rasa sekrup heliks dapat menjadi tangan kanan atau tangan kiri tapi helix α protein adalah tangan kanan. kumparan melingkar α heliks ditemukan di myosin dan tropomiosin di otot, fibrin di bekuan darah dan keratin rambut.
Sumber : drgpinstitute.wordpress.com
2. β lipit Sheet: β berarti struktur kedua dan α helix adalah struktur pertama. Sebuah rantai polipeptida dalam lembar lipit β, disebut untai β. β strand sepenuhnya diperpanjang bukannya erat melingkar seperti pada α helix.
β lembar lipit distabilkan oleh ikatan hidrogen antara NH dan kelompok CO di helai polipeptida yang berbeda, sedangkan pada helix α ikatan hidrogen adalah antara NH dan kelompok CO di untai yang sama. Ada dua jenis β sheet paralel lipit β lembar lipit dan antiparalel β lembar lipit.
Sumber : drgpinstitute.wordpress.com
Struktur tersier protein adalah keseluruhan bentuk tiga dimensi yang timbul dari semua struktur sekunder dari rantai polipeptida nya.
Protein biasanya memiliki baik struktur tersier bulat atau berserat. Protein globular yang larut cenderung jauh lebih tinggi dilipat dari protein berserat. Struktur tersier tidak terjadi secara acak.
Di bawah kondisi lingkungan yang tepat struktur tersier dari protein terjadi dalam satu tertentu dengan cara-cara yang merupakan karakteristik dari protein tertentu dan salah satu yang sering sangat penting untuk fungsinya.
Berbagai kekuatan yang terlibat dalam menstabilkan struktur tersier, termasuk gaya elektrostatik, pasukan vander waals ', ikatan hidrogen dan ikatan disulfida. Salah satu ciri yang paling protein adalah bahwa lipat berlangsung sedemikian rupa untuk mengekspos jumlah maksimum polar kelompok (hidrofilik) dengan lingkungan berair dan melampirkan jumlah maksimum nonpolar kelompok (hidrofobik) dalam interiornya
Beberapa protein yang disebut protein monomer yang terdiri dari onlu rantai satu polipeptida. Namun, protein multimeric atau oligomer terdiri dari beberapa rantai polipeptida, yang disebut subunit. Cara subunit cocok bersama protein multimeric disebut struktur kuartener protein. Jadi struktur kuaterner hanya considerd menjadi protein oligomer atau multimeric.
Contoh: Hemoglobin terdiri dari empat subunit sehingga memiliki struktur kuartener. Struktur kuartener distabilkan oleh interaksi non-kovalen yang sama dan ikatan disulfida sebagai struktur tersier.
